Tuotteet

Fmoc-3,3-difenyylialaniini on steerisesti estynyt Fmoc-suojattu epäluonnollinen aminohappo, jossa on kaksi fenyylirengasta kiinnittyneenä alaniinirungon β-hiileen. Rakenteellisesti molekyyli käsittää fluorenyylimetyylioksikarbonyyliryhmän (Fmoc), joka suojaa a-aminofunktionaalisuutta, keskeisen kiraalisen alaniinista peräisin olevan rungon ja geminaalisen difenyylisubstituution 3-asemassa (Cp). Tämä ainutlaatuinen 3,3-difenyylisubstituutio luo erittäin ruuhkaisen rakenteellisen motiivin, jossa on merkittävä steerinen bulkki sivuketjun ympärillä, mikä asettaa konformaatiorajoituksia rungolle, kun se sisällytetään peptideihin.

Fmoc-3-(4-tiatsolyyli)alaniini (Fmoc-Tza-OH) on Fmoc-suojattu epäluonnollinen aminohappo, jossa on 4-tiatsolyylisivuketju, joka on kiinnittynyt alaniinirunkoon. Molekyyli koostuu fluorenyylimetyylioksikarbonyyli (Fmoc) -ryhmästä, joka suojaa α-aminofunktionaalisuutta, keskusalaniinista peräisin olevasta kiraalisesta keskustasta ja tiatsoliheterosyklistä p-asemassa. Tiatsolirengas tuo sekä aromaattisen luonteen että yksinäisen parin sisältävän typpiatomin, mikä antaa ainutlaatuisia elektronisia ominaisuuksia ja metallien koordinaatiokykyä, joita arvostetaan suuresti lääkekemiassa ja peptiditekniikassa.

Fmoc-Thr-OH·H2O (N-a-fluorenyylimetyylioksikarbonyyli-L-treoniinimonohydraatti) on luonnossa esiintyvän aminohapon L-treoniinin Fmoc-suojattu johdannainen, jossa on kiteytysvesimolekyyli kiteisessä hilassa. Fmoc (9-fluorenyylimetoksikarbonyyli) suojaryhmä on kiinnittynyt treoniinin a-aminoryhmään karbamaattisidoksen kautta, kun taas sivuketjun hydroksyyliryhmä pysyy vapaana. Monohydraattimuodon läsnäolo parantaa tuotteen kiteisyyttä ja pitkäaikaista säilyvyyttä vedettömään muotoon verrattuna.

Fmoc-1-aminosyklobutaani-1-karboksyylihappo (Fmoc-Ac4c-OH) on konformaatioltaan rajoitettu ei-luonnollinen aminohappojohdannainen, jossa on syklobutaanirengas α-hiiliasemassa, ja aminoryhmä on suojattu 9-fluorenyylimetoksikarbonyyliryhmällä (Fmoc). Nelijäseninen syklobutaanirengas aiheuttaa merkittävää rengasjännitystä (noin 26 kcal/mol) ja rajoittaa aminohapporungon konformaatiota joustavuutta lukitessaan molekyylin hyvin määriteltyyn kolmiulotteiseen geometriaan. Tämä jäykkä, syklinen alifaattinen runko esiorganisoi tehokkaasti α-karboksylaatin ja suojatun aminoryhmän, mikä vähentää entrooppista rangaistusta, kun se liitetään peptidiketjuihin.

Fmoc-N-etyyli-MPBA (4-(4-(N-Fmoc-N-etyyli)aminometyyli-3-metoksifenoksi)voihappo) on erikoistunut Fmoc-suojattu aminoetyylifenoksivoihappojohdannainen, jossa yhdistyy jäykkä aromaattinen tukirakenne joustavaan voihapon funktionaalisesti suojattuun bentsyyliamiinin sivuketjuun ja N-etyyliamiinilla. 9-fluorenyylimetoksikarbonyyli (Fmoc) -ryhmä. Rakenteellisesti molekyyli koostuu keskeisestä 3-metoksifenyylirenkaasta, jossa on para-sidottu voihappoketju eetterihapen kautta, kun taas N-etyyliaminometyylisubstituentti 4-asemassa on suojattu emäslabiililla Fmoc-ryhmällä. Tämä ainutlaatuinen arkkitehtuuri esiorganisoi karboksyylihappokahvan (konjugaatiota tai kiinteän faasin kiinnitystä varten) ja sekundäärisen amiinin (suojattu Fmoc:lla ortogonaalista suojauksen poistamista varten) jäykkään aromaattiseen runkoon.

Tuote on Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoetyyli)-OH (O-[2-[(tert-butoksikarbonyyli)amino]etyyli]-N-[(9H-fluoren-9-yylimetoksi)karbonyyli]-L-tyrosiini), pitkälle erikoistunut Fmoc-suojattu tyrosiinijohdannainen, jonka sivuketjuissa on kaksi suojaryhmää. Rakenteellisesti molekyyli käsittää ytimenä aminohapon tyrosiinin, jonka N-pää on suojattu kiinteäfaasipeptidisynteesiin (SPPS) sopivalla emäslabiililla 9-fluorenyylimetyylioksikarbonyyliryhmällä (Fmoc). Tyrosiinin sivuketjun fenolista hydroksyyliryhmää modifioidaan Boc-suojatulla 2-aminoetyylieetterisidoksella (-O-(CH2)₂-NH-Boc), joka asentaa toisen ortogonaalisen suojaryhmän (Boc, tert-butoksikarbonyyli), joka lohkeaa happamissa olosuhteissa. Tämä kaksoisortogonaalinen suoja-arkkitehtuuri – Fmoc (emäslabiili) N-päässä ja Boc (happolabiili) sivuketjussa – mahdollistaa yhden funktionaalisuuden selektiivisen suojauksen poistamisen jättäen toisen koskemattomaksi monivaiheisten peptidien kokoamis- ja konjugaatiostrategioiden aikana.