Tuotteet

Fmoc-Thr(Trt)-OH (Fmoc-O-trityyli-L-treoniini) on luonnossa esiintyvän aminohapon L-treoniinin strategisesti suojattu johdannainen, joka on erityisesti suunniteltu Fmoc-pohjaiseen kiinteäfaasiseen peptidisynteesiin (SPPS). Rakenteellisesti molekyyli koostuu treoniinirungosta, jossa α-aminoryhmä on suojattu emäslabiili 9-fluorenyylimetyylioksikarbonyyli (Fmoc) -ryhmällä, kun taas sivuketjun hydroksyyliryhmä on peitetty kookkaalla, happolabiililla trityylillä (Trt, trifenyylimetyyli) suojaavalla ryhmällä. C-terminaalinen karboksyylihappo pysyy vapaana kytkeytyäkseen hartsiin tai edeltävään aminohappotähteeseen kasvavassa peptidiketjussa. Tämä kaksoissuojausstrategia – ortogonaalinen emäslabiili Fmoc ja happolabiili Trt – tarjoaa tarkan hallinnan SPPS:n suojauksenpoistosekvensseistä.

Fmoc-Glu-OtBu (N-Fmoc-L-glutamiinihapon 1-tert-butyyliesteri) on luonnossa esiintyvän aminohapon L-glutamiinihapon selektiivisesti suojattu johdannainen, joka on erityisesti suunniteltu Fmoc-pohjaiseen kiinteän faasin peptidisynteesiin (SPPS) ja γ-glutamyylipeptidien valmistukseen. Rakenteellisesti molekyyli koostuu glutamiinihapporungosta, jossa α-aminoryhmä on suojattu emäslabiililla 9-fluorenyylimetyylioksikarbonyyliryhmällä (Fmoc), kun taas sivuketjun γ-karboksyyliryhmä on suojattu tert-butyyliesterinä (OtBu). α-karboksyyliryhmä pysyy vapaana kytkeytyäkseen hartsiin tai edeltävään aminohappotähteeseen kasvavassa peptidiketjussa. Tämä ortogonaalinen suojausstrategia – emäslabiili Fmoc α-aminoryhmälle ja happolabiili tBu-esteri sivuketjulle – mahdollistaa SPPS:n suojauksenpoistosekvenssien tarkan hallinnan. tBu-esteri lohkaistaan ​​voimakkaasti happamissa olosuhteissa (tyypillisesti 50 % TFA:ta DCM:ssä), kun taas Fmoc-ryhmä poistetaan piperidiinillä DMF:ssä, jolloin sivuketjun karboksyyli voidaan selektiivisesti paljastaa ketjun kokoamisen jälkeen. Tämä selektiivinen paljastamiskyky tekee Fmoc-Glu-OtBusta välttämättömän rakennuspalikan haaroittuneiden esterien, amidien, laktaamien ja glutamyyliyksikköä sisältävien laktonien synteesille.

Fmoc-Thr(tBu)-OH (N-α-Fmoc-O-tert-butyyli-L-treoniini, CAS 71989-35-0) on luonnossa esiintyvän L-treoniinin aminohapon suojattu johdannainen, jossa on 9-fluorenyylimetoksikarbonyyli (Fmoc)-funktionaalinen ryhmä, joka suojaa tert-butyyliryhmää. suojaavat p-hydroksyylisivuketjua. Treoniinirunko sisältää kaksi kiraalista keskusta α-hiilessä ja β-hiilessä, joilla on luonnollinen L-treoniinikonfiguraatio (2S, 3R). Tert-butyyliryhmä (tBu) hydroksyylisivuketjussa on stabiili Fmoc-poistoon vaadittavissa emäksissä, mutta trifluorietikkahappo (TFA) pilkkoo sen helposti lopullisen peptidin suojauksen poiston aikana, mikä tekee Fmoc-Thr(tBu)-OH:sta standardin rakennuspalikan Fmoc-pohjaisessa kiinteäfaasisessa (SPPS-synteesissä). Toisin kuin useimmat aminohapot, joissa sivuketjun suojaus on valinnainen, treoniini vaatii sen reaktiivisen sekundaarisen hydroksyyliryhmän huolellista käsittelyä – vapaat treoniinihydroksyylit voivat osallistua ei-toivottuihin sivureaktioihin ketjun kokoamisen aikana, mukaan lukien asylaatio, joka johtaa haaroittuneisiin peptideihin ja dehydraatio dehydrobutyriinin muodostamiseksi. tBu-ryhmä käsittelee tehokkaasti näitä riskejä tekemällä hydroksyylistä inertin normaaleissa SPPS-olosuhteissa, samalla kun se pysyy ortogonaalisesti Fmoc-poistostrategiaan nähden. Tämä ortogonaalinen suojalogiikka mahdollistaa treoniinitähteiden luotettavan liittämisen minkä tahansa pituisiin ja monimutkaisiin peptidiketjuihin yksinkertaisista terapeuttisista peptideistä monimutkaisiin depsipeptideihin, jotka sisältävät esterisidoksia.

Fmoc-Ser(tBu)-OH (N-a-fluorenyylimetyylioksikarbonyyli-O-tert-butyyli-L-seriini) on tavallinen Fmoc-suojattu aminohapporakennuspalikka, joka sisältää tert-butyylieetteriä suojaavan ryhmän seriinin hydroksyylisivuketjussa. Fmoc-ryhmä, joka suojaa α-aminofunktiota, poistetaan selektiivisesti miedoissa emäksissä (20 % piperidiiniä DMF:ssä), kun taas happolabiili tert-butyyli (tBu) -ryhmä pysyy ehjänä koko ketjun kokoamisprosessin ajan, ja se lohkeaa vain viimeisen TFA-välitteisen yleisen suojauksenpoistovaiheen aikana. Tämä ortogonaalinen suojaryhmästrategia – emäslabiili Fmoc α-amiinille ja happolabiili tBu sivuketjulle – on tavanomaisen Fmoc/tBu-kiinteäfaasipeptidisynteesin (Fmoc SPPS) kulmakivi, ja sitä käytetään käytännössä kaikissa automatisoiduissa peptidisyntetisaattoreissa maailmanlaajuisesti.

Fmoc-Phe-OH (N-α-Fmoc-L-fenyylialaniini) on kulmakivi rakennuspalikka Fmoc-pohjaisessa kiinteäfaasisessa peptidisynteesissä (SPPS), joka yhdistää emäslabiilin Fmoc-suojaryhmän natiiviin L-fenyylialaniiniaminohappoon. Fmoc-ryhmää (9-fluorenyylimetyylioksikarbonyyli) arvostetaan erityisesti peptidisynteesissä, koska se voidaan poistaa miedoissa alkalisissa olosuhteissa (tyypillisesti 20 % piperidiiniä DMF:ssä) vaikuttamatta peptidin rungon eheyteen tai happoherkkiin sivuketjun suojaryhmiin. Fmoc-Phe-OH:n aromaattinen bentsyylisivuketju antaa syntetisoiduille peptideille ennustettavaa hydrofobisuutta ja spesifisiä rakenteellisia ominaisuuksia, mikä tekee siitä välttämättömän fenyylialaniinitähteiden tuomiseksi terapeuttisiin peptideihin, rakenne-aktiivisuussuhdetutkimuksiin (SAR) ja peptidomimeettiseen kehitykseen. Fmoc-ryhmän jäykkä tasorakenne mahdollistaa myös itsekokoontuvat ominaisuudet, ja Fmoc-Phe-konjugaatteja tutkitaan laajasti funktionaalisten hydrogeelien ja biomateriaalien muodostamiseksi kudostekniikassa ja regeneratiivisessa lääketieteessä.

Fmoc-Cys(PrCOOtBu)-OH on Fmoc-suojattu kysteiinijohdannainen, jossa on strategisesti funktionalisoitu tioeetterisivuketju, joka päättyy tert-butyylisuojattuun karboksyyliryhmään – erityisesti 4-(tert-butoksi)-4-oksobutyyliryhmään, joka on liitetty rikkiatomin kautta bone-systeiinin taka-asemaan. Fmoc-ryhmä (9-fluorenyylimetoksikarbonyyli) peittää väliaikaisesti α-aminoryhmän hallittua vaiheittaista pidennystä varten kiinteäfaasisessa peptidisynteesissä (SPPS) ja poistetaan siististi miedoissa emäksissä (tyypillisesti 20 % piperidiiniä DMF:ssä) häiritsemättä happolabiilia sivuketjun suojausta tai peptidi-hartsisidoksia. Samaan aikaan C3-välikkeen päässä oleva tert-butyyliesteri tarjoaa ortogonaalisen karboksyylisuojan, jolloin sivuketjun karboksyylihappo voidaan selektiivisesti paljastaa happamissa pilkkoutumisolosuhteissa (esim. TFA), kun taas N-terminaalinen Fmoc-suoja pysyy ehjänä. Tämä ortogonaalinen suojausstrategia on erityisen arvokas monimutkaisten haarautuneiden peptidien, peptidi-lääkekonjugaattien ja syklisten peptidien kokoamisessa, kun kysteiinin sivuketju vaatii selektiivistä kemiallista manipulointia.